LAS ENZIMAS Y SUS PROPIEDADES ALFA AMILASA

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Las α-amilasas son enzimas que catalizan al azar la hidrólisis de enlaces glicosídicos α-1,4 de polisacáridos como el almidón y el glicógeno, para producir maltosa, oligosacáridos de diferentes tamaños y cadenas más o menos ramificadas llamadas dextrinas límite. Son de gran importancia en la industria alimenticia, textil, papelera y farmacológica, y aunque las fuentes productoras de α-amilasas incluyen plantas, animales y microorganismos, son las enzimas microbianas las que encuentran mayor demanda en aplicaciones industriales. Tradicionalmente la producción de α-amilasas se ha llevado a cabo mediante procesos de fermentación líquida sumergida (FLS) debido al mayor control de factores ambientales como temperatura y pH, sin embargo, la fermentación en fase sólida (FFS) constituye una alternativa interesante puesto que los metabolitos se concentran, y los procesos de purificación son menos costosos . Los medios empleados en FFS son semejantes en textura al habitat natural de hongo...

Es una enzima glicoproteica, hidrolizante de polisacáridos. Hidroliza ligaciones alfa-1,4-glicosidicas de moléculas de almidón, glicógeno y otros alfa 1,4-glucanos, liberando primariamente oligosacáridos de 6 -7 unidades de glucosa y posteriormente azucares reductores La alfa amilasa es encontrada en la saliva y es llamada Ptialina. Esta enzima puede tener acción en el estómago por diversas horas y digerir hasta 40% del almidón, sobre condiciones correctas de acidez estomacal y solides de las comidas

Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se pensó que solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las células".Por el contrario, otros científicos de la época como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de fermentación. En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne...

La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del  sustrato  al  sitio activo  de la enzima y/u obstaculizar que la enzima  catalice  su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser  reversible  o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los  aminoácidos  necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la  enzima , al  complejo enzima-sustrato  o a ambos. Los inhibidores son sustancias que disminuyen, o incluso anulan, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. La inhibición puede ser de distintos tipos:  1. Reversible:   a) Competitiva   b) No competitiva  ...

La actividad enzimática también viene regulada por el pH de la solución enzimática. El pH óptimo o intervalo de pH de cada enzima es diferente y cuando varía, la conformación de la enzima se altera, produciéndose un cambio en el estado de ionización de grupos del sitio activo y llegando a no ser funcional. Esto es debido a que la conformación de una proteína depende también, de las atracciones y repulsiones entre los aminoácidos cargados negativamente y los cargados positivamente. Además algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases débiles que desarrollan funciones críticas en el sitio activo del enzima.  

La  amilasa  es una enzima digestiva que ayuda al cuerpo a digerir los carbohidratos. Actúa sobre los almidones y los azúcares. Proporciona glucosa.  La  amilasa  se encuentra en los jugos pancreáticos e intestinales, pero también se encuentra en la saliva. Las enzimas digestivas ayudan a la absorción de nutrientes y a la descomposición de las partículas de los alimentos que comemos.  Este proceso permite que los alimentos que comes puedan ser usados como energía, para apoyar la construcción de nuevo músculo y células nerviosas, así como la protección de la sangre de toxinas.

La  amilasa , es una  enzima  hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α- amilasa  al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas  salivales  (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas.

La α-amilasa es una enzima proteica que se encuentra en la saliva humana y cataliza la degradación del almidón, que es un polisacárido de reserva vegetal. El almidón está formado por dos tipos de moléculas: la amilosa y la amilopectina, ambos polisacáridos de glucosa.  La  amilasa  requiere de una  temperatura cálida (37 °C) para realizar una  óptima  actividad enzimática,  son enzimas dependientes de calcio, completamente afuncionales en ausencia de iones de calcio. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina, e n los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6,7 y 7,2.

1. De origen animal: La amilasa salival o ptialina se obtiene de la saliva. La amilasa pancreática se extrae de tejidos del páncreas. No se debe emplear las enzimas producidas en el estomago porque necesitan mucha acidez para activarse y pueden provocar que los protoenzimas se activen. 2. De origen vegetal:  existen amilasas que podemos conseguir de los tubérculos.  3. De origen microbiana:  La α-amilasa y β-amilasa se obtienen de diferentes microorganismos y hongos; de diversas bacterias sobre todo del Bacillus y de hongos, en particular el Aspergillus.

La constante de equilibrio K, se produce en las reacciones enzimáticas y siempre tiene un valor constante fijado por la relación entre las velocidades en uno u otro sentido, independientemente de que el catalizador esté o no presente. La catálisis hace disminuir considerablemente el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio  . K= [P]/ [S]    K = constante de equilibrio   [P] = concentración de producto    [S] = concentración de sustrato  

Un catalizador disminuye la energía de activación necesaria para una reacción, porque forma una asociación pasajera con las moléculas que reaccionan. Esta asociación aproxima a las moléculas que reaccionan y, favorece tanto la ruptura de enlaces existentes, como la formación de otros nuevos. Cuando existe un catalizador en la energía de activación, esta reacción puede suceder rápidamente sin o con poca adición de energía. El catalizador no sufre ninguna alteración permanente en el proceso y puede volver a utilizarse. Gracias a las enzimas, las células son capaces de desarrollar reacciones químicas a gran velocidad y a temperaturas relativamente bajas.  

En toda reacción química se produce la transformación de unas moléculas iniciales denominadas sustratos (S) en las reacciones bioquímicas, en unas sustancias finales o productos (P).  Esta transformación necesita, en la mayoría de las reacciones, un aporte inicial de energía que aumenta la energía cinética de las moléculas y éstas, reaccionan permitiendo que un mayor número de ellas, choquen con suficiente fuerza para superar su repulsión mutua y debilitar los enlaces químicos que poseen. La energía que deben poseer las moléculas para iniciar la reacción se conoce con el nombre de energía de activación.

Las enzimas   son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posible. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas, como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡ ) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros c...