La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima , al complejo enzima-sustrato o a ambos. Los inhibidores son sustancias que disminuyen, o incluso anulan, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. La inhibición puede ser de distintos tipos: 1. Reversible: a) Competitiva b) No competitiva ...
La actividad enzimática también viene regulada por el pH de la solución enzimática.
El pH óptimo o intervalo de pH de cada enzima es diferente y cuando varía, la
conformación de la enzima se altera, produciéndose un cambio en el estado de
ionización de grupos del sitio activo y llegando a no ser funcional.
Esto es debido a que la conformación de una proteína depende también, de las
atracciones y repulsiones entre los aminoácidos cargados negativamente y los cargados positivamente. Además algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden
actuar como ácidos o bases débiles que desarrollan funciones críticas en el sitio
activo del enzima. 
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