Inhibidor

La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.

Los inhibidores son sustancias que disminuyen, o incluso anulan, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. La inhibición puede ser de distintos tipos: 

1. Reversible: 

 a) Competitiva 
 b) No competitiva 
 c) Acompetitiva 

2. Irreversible Figura:





Comentarios

Publicar un comentario

Entradas populares de este blog

Etimología e historia

Imagen
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se pensó que solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las células".Por el contrario, otros científicos de la época como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de fermentación. En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne...
Leer más

Mecanismo de acción de la Alfa Amilasa

Es una enzima glicoproteica, hidrolizante de polisacáridos. Hidroliza ligaciones alfa-1,4-glicosidicas de moléculas de almidón, glicógeno y otros alfa 1,4-glucanos, liberando primariamente oligosacáridos de 6 -7 unidades de glucosa y posteriormente azucares reductores La alfa amilasa es encontrada en la saliva y es llamada Ptialina. Esta enzima puede tener acción en el estómago por diversas horas y digerir hasta 40% del almidón, sobre condiciones correctas de acidez estomacal y solides de las comidas
Leer más

INTRODUCCIÓN

Las α-amilasas son enzimas que catalizan al azar la hidrólisis de enlaces glicosídicos α-1,4 de polisacáridos como el almidón y el glicógeno, para producir maltosa, oligosacáridos de diferentes tamaños y cadenas más o menos ramificadas llamadas dextrinas límite. Son de gran importancia en la industria alimenticia, textil, papelera y farmacológica, y aunque las fuentes productoras de α-amilasas incluyen plantas, animales y microorganismos, son las enzimas microbianas las que encuentran mayor demanda en aplicaciones industriales. Tradicionalmente la producción de α-amilasas se ha llevado a cabo mediante procesos de fermentación líquida sumergida (FLS) debido al mayor control de factores ambientales como temperatura y pH, sin embargo, la fermentación en fase sólida (FFS) constituye una alternativa interesante puesto que los metabolitos se concentran, y los procesos de purificación son menos costosos . Los medios empleados en FFS son semejantes en textura al habitat natural de hongo...
Leer más