LAS ENZIMAS Y SUS PROPIEDADES ALFA AMILASA

Las α-amilasas son enzimas que catalizan al azar la hidrólisis de enlaces glicosídicos α-1,4 de polisacáridos como el almidón y el glicógeno, para producir maltosa, oligosacáridos de diferentes tamaños y cadenas más o menos ramificadas llamadas dextrinas límite. Son de gran importancia en la industria alimenticia, textil, papelera y farmacológica, y aunque las fuentes productoras de α-amilasas incluyen plantas, animales y microorganismos, son las enzimas microbianas las que encuentran mayor demanda en aplicaciones industriales. Tradicionalmente la producción de α-amilasas se ha llevado a cabo mediante procesos de fermentación líquida sumergida (FLS) debido al mayor control de factores ambientales como temperatura y pH, sin embargo, la fermentación en fase sólida (FFS) constituye una alternativa interesante puesto que los metabolitos se concentran, y los procesos de purificación son menos costosos . Los medios empleados en FFS son semejantes en textura al habitat natural de hongo...

Es una enzima glicoproteica, hidrolizante de polisacáridos. Hidroliza ligaciones alfa-1,4-glicosidicas de moléculas de almidón, glicógeno y otros alfa 1,4-glucanos, liberando primariamente oligosacáridos de 6 -7 unidades de glucosa y posteriormente azucares reductores La alfa amilasa es encontrada en la saliva y es llamada Ptialina. Esta enzima puede tener acción en el estómago por diversas horas y digerir hasta 40% del almidón, sobre condiciones correctas de acidez estomacal y solides de las comidas

Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se pensó que solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las células".Por el contrario, otros científicos de la época como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de fermentación. En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne...

La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del  sustrato  al  sitio activo  de la enzima y/u obstaculizar que la enzima  catalice  su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser  reversible  o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los  aminoácidos  necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la  enzima , al  complejo enzima-sustrato  o a ambos. Los inhibidores son sustancias que disminuyen, o incluso anulan, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. La inhibición puede ser de distintos tipos:  1. Reversible:   a) Competitiva   b) No competitiva  ...

La actividad enzimática también viene regulada por el pH de la solución enzimática. El pH óptimo o intervalo de pH de cada enzima es diferente y cuando varía, la conformación de la enzima se altera, produciéndose un cambio en el estado de ionización de grupos del sitio activo y llegando a no ser funcional. Esto es debido a que la conformación de una proteína depende también, de las atracciones y repulsiones entre los aminoácidos cargados negativamente y los cargados positivamente. Además algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases débiles que desarrollan funciones críticas en el sitio activo del enzima.